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<title>Protein A</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Protein A</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_Immunglobulin-G-bindendes_Protein_A_(Staphylococcus_aureus)" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">

<tbody><tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Immunglobulin-G-bindendes Protein&nbsp;A (<b>Staphylococcus aureus</b>)
</th></tr>









<tr>
<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">441 Aminosäuren
</td></tr>








<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner
</th></tr>
<tr>
<td>Gen-Name(n)
</td>
<td colspan="2" class="" style="text-align:center;">spa
</td></tr>
<tr>
<td>Externe IDs
</td>
<td colspan="2" class="">
<ul><li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P38507">P38507</a></li></ul>
</td></tr>









</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>
</p><p><b>Protein A</b> ist ein <a href="Protein" title="Protein">Protein</a> von 40 bis 60&nbsp;<a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a> Größe, das ursprünglich aus der Zellwand des Bakteriums <i><a href="Staphylococcus_aureus" title="Staphylococcus aureus">Staphylococcus aureus</a></i> stammt. Es wird in der biochemischen Forschung häufig genutzt wegen seiner Fähigkeit, <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Immunglobuline</a> zu binden. Dabei werden Proteine verschiedener Säugerarten gebunden, vor allem IgG.
</p><p>Protein A bindet an die Fc-Region der Immunglobuline durch Interaktion mit der schweren Kette. Das Bakterium schützt sich so im Körper vor den Abwehrmechanismen des Immunsystems; indem die Antikörper (im Vergleich zu ihrer normalen Funktion) „falsch“ herum an die Zellwand binden, ist es geschützt vor <a href="Opsonisierung" title="Opsonisierung">Opsonisierung</a> und <a href="Phagozytose" class="mw-redirect" title="Phagozytose">Phagozytose</a>.
</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Antikörperbindung_durch_Protein_A"><span id="Antik.C3.B6rperbindung_durch_Protein_A"></span>Antikörperbindung durch Protein A</h2></div>
<p>Protein A bindet mit hoher Affinität an humanes IgG1 und IgG2 sowie an IgG2a, IgG2b und IgG3 der Maus. Humane IgM, IgA und IgE sowie Maus-IgG1 werden mit mäßiger Affinität gebunden. Es reagiert dagegen weder mit humanen IgG3 oder IgD noch mit IgM, IgA oder IgE der Maus.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Rolle_in_der_Pathogenese">Rolle in der Pathogenese</h2></div>
<p>Als Pathogen nutzt <i>Staphylococcus aureus</i> das Protein A, zusammen mit etlichen weiteren Proteinen und Oberflächenfaktoren, um sein Überleben zu sichern. Protein A verhindert durch die Bindung wirtseigener Antikörper die Erkennung durch das Immunsystem des Wirts und die Phagozytose durch phagozytotische Zellen wie <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a>. Mutanten von <i>S. aureus</i>, die kein Protein A exprimieren können, werden <i>in vitro</i> schneller phagozytiert und zeigen in Infektionsmodellen eine geringere Virulenz.
</p><p>In einer aktuellen Arbeit wird gezeigt, dass Protein A außerdem sehr effizient B-Lymphocyten tötet, die eine wichtige Rolle bei der Immunabwehr gegen bakterielle Infektionen spielen. Dies könnte von pharmazeutischem Nutzen sein, weil B-Lymphocyten auch eine entscheidende Rolle spielen bei einigen <a href="Autoimmunerkrankung" title="Autoimmunerkrankung">Autoimmunerkrankungen</a> wie <a href="Rheumatoide_Arthritis" title="Rheumatoide Arthritis">Rheumatoide Arthritis</a> und <a href="Lupus_erythematodes" title="Lupus erythematodes">Lupus erythematodes</a>; die Unterdrückung der B-Zell-Antwort könnte so zu neuen Therapien bei Autoimmunkrankheiten führen.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Anwendung">Anwendung</h2></div>
<p>Protein A wird, wie auch <a href="Protein_G" title="Protein G">Protein G</a> oder <a href="Protein_A/G" title="Protein A/G">Protein A/G</a>, in der Biochemie zur <a href="Proteinreinigung" title="Proteinreinigung">Proteinreinigung</a> und Messung von Antikörpern verwendet. <a href="Rekombinantes_Protein" title="Rekombinantes Protein">Rekombinantes</a> Staphylokokken-Protein A wird meist in <i>E. coli</i> produziert, zur Verwendung in der immunologischen bzw. biologischen Forschung. Häufig wird das Protein dazu mit anderen Substanzen markiert, wie <a href="Fluoreszenzfarbstoff" class="mw-redirect" title="Fluoreszenzfarbstoff">Fluoreszenzfarbstoffen</a>, <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymen</a>, <a href="Biotin" title="Biotin">Biotin</a>, <a href="Kolloidales_Gold" title="Kolloidales Gold">kolloidalem Gold</a> oder radioaktivem <a href="Iod" title="Iod">Iod</a> (<sup>125</sup>I). Häufig wird Protein A auch an <a href="Mikropartikel" title="Mikropartikel">Mikropartikel</a> (<i>beads</i>) gekoppelt, seien es magnetische Kügelchen, Latex oder <a href="Sepharose" class="mw-redirect" title="Sepharose">Sepharose</a>.
Protein A eignet sich gut zur Reinigung von IgG aus Proteingemischen wie z.&nbsp;B. Serum, oder, gekoppelt an einen der oben genannten Marker, zum Nachweis von Antikörpern. Gekoppelt an <a href="Sepharose" class="mw-redirect" title="Sepharose">Sepharose</a> wird Protein A bei der <a href="Immunpr%C3%A4zipitation" title="Immunpräzipitation">Immunpräzipitation</a> eingesetzt.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">C. S. Goodyear, G. J. Silverman: <i>Death by a B-cell superantigen: In vivo VH-targeted apoptotic supraclonal B-cell deletion by a staphylococcal toxin.</i> In: <i>J. Exp. Med.</i> Band 197, 2003, S. 1125–1139. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12719481?dopt=Abstract">PMID 12719481</a></span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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